ENZYME P2 – ĐỘNG HỌC & ỨC CHẾ ENZYMECâu 1. Động học enzyme nghiên cứu vấn đề gì?Cấu trúc hóa học của enzymeCơ chế di truyền của enzymeTốc độ phản ứng do enzyme xúc tácNguồn gốc tiến hóa của enzymeCâu 2. Phương trình Michaelis–Menten mô tả mối quan hệ giữa:Nhiệt độ và hoạt tính enzymepH và hoạt tính enzymeNồng độ cơ chất và tốc độ phản ứngNồng độ enzyme và pHCâu 3. Phức hợp ES là:Enzyme tự doEnzyme – cơ chấtEnzyme – chất ức chếCơ chất – sản phẩmCâu 4. Vận tốc phản ứng enzyme phụ thuộc trực tiếp vào:Nồng độ enzymeNồng độ cơ chấtNhiệt độ và pHTất cả các yếu tố trênCâu 5. Khi nồng độ cơ chất rất thấp, tốc độ phản ứng enzyme:Đạt cực đạiTăng tuyến tính theo [S]Không phụ thuộc [S]Giảm dầnCâu 6. Vmax là:Tốc độ phản ứng thấp nhấtTốc độ khi enzyme bị ức chếTốc độ cực đại của phản ứng enzymeTốc độ trung bìnhCâu 7. Vmax đạt được khi:Enzyme dưCơ chất dư, enzyme bão hòaCơ chất thấpNhiệt độ thấpCâu 8. Hằng số Michaelis (Km) là:Nồng độ enzymeNồng độ cơ chất khi v = ½ VmaxVận tốc phản ứngThời gian phản ứngCâu 9. Km phản ánh điều gì?Nhiệt độ tối ưuÁi lực enzyme – cơ chấtNồng độ enzymeĐộ bền enzymeCâu 10. Km càng nhỏ chứng tỏ:Ái lực enzyme – cơ chất càng yếuPhản ứng càng chậmÁi lực enzyme – cơ chất càng caoEnzyme dễ bị biến tínhCâu 11. Đường cong Michaelis–Menten có dạng:Tuyến tínhParabolHyperbolLogaritCâu 12. Khi tăng nồng độ enzyme, Vmax sẽ:GiảmKhông đổiTăngBằng 0Câu 13. Khi tăng nồng độ enzyme, Km sẽ:TăngGiảmKhông đổiBằng Câu 14. Động học Michaelis–Menten áp dụng cho:Enzyme đa cơ chấtEnzyme một cơ chấtEnzyme màngEnzyme bị ức chếCâu 15. Điều kiện để áp dụng phương trình Michaelis–Menten là:Phản ứng thuận nghịch hoàn toànNồng độ ES không đổi theo thời gianEnzyme dưSản phẩm tích lũy nhiềuCâu 16. Khi [S] = Km thì vận tốc phản ứng:= Vmax= ½ Vmax= ¼ Vmax= 2VmaxCâu 17. Chất ức chế enzyme là chất:Làm tăng hoạt tính enzymeLàm giảm hoặc mất hoạt tính enzymeLà cơ chấtLà sản phẩmCâu 18. Ức chế thuận nghịch là:Enzyme bị phá hủy vĩnh viễnKhông hồi phụcCó thể loại bỏ khi ngừng chất ức chếChỉ xảy ra với kim loại nặngCâu 19. Ức chế cạnh tranh xảy ra khi:Chất ức chế gắn vị trí khác trung tâm hoạt độngChất ức chế gắn trung tâm hoạt độngChất ức chế gắn enzyme–cơ chấtChất ức chế phá hủy enzymeCâu 20. Ức chế cạnh tranh làm thay đổi:VmaxKmCả Vmax và KmKhông ảnh hưởng gìCâu 21. Trong ức chế cạnh tranh, Vmax:GiảmTăngKhông đổiBằng 0Câu 22. Ức chế không cạnh tranh xảy ra khi:Chất ức chế gắn trung tâm hoạt độngChất ức chế gắn vị trí khác enzymeChất ức chế giống cơ chấtChỉ xảy ra ở pH acidCâu 23. Ức chế không cạnh tranh làm:Giảm VmaxTăng KmKhông đổi KmCả A và C đúngCâu 24. Trong ức chế không cạnh tranh, tăng [S] sẽ:Phục hồi VmaxKhông khắc phục được ức chếLàm enzyme hoạt động mạnh hơnLàm Km giảmCâu 25. Ức chế không thuận nghịch thường do:VitaminKim loại nặngGlucidLipidCâu 26. Chất ức chế không thuận nghịch gây tác động bằng cách:Gắn yếu với enzymePhá hủy cấu trúc enzymeCạnh tranh với cơ chấtLàm tăng KmCâu 27. Chất ức chế nào có cấu trúc giống cơ chất?Không cạnh tranhKhông thuận nghịchCạnh tranhPhi cạnh tranhCâu 28. Đồ thị Lineweaver–Burk là đồ thị giữa:v theo [S]1/v theo 1/[S]v theo 1/[S]1/v theo [S]Câu 29. Đồ thị Lineweaver–Burk dùng để:Xác định pH tối ưuXác định Vmax và KmĐịnh lượng enzymePhân loại enzymeCâu 30. Trong ức chế cạnh tranh, Km tăng vì:Enzyme bị phá hủyÁi lực enzyme – cơ chất giảm do cạnh tranh vị trí gắnVmax giảmCơ chất bị biến đổiĐáp án chi tiết: Giải thích: Chất ức chế cạnh tranh tranh chấp trung tâm hoạt động, làm enzyme khó gắn cơ chất → Km tăng, nhưng Vmax không đổi.Câu 31. Vì sao tăng [S] có thể khắc phục ức chế cạnh tranh?Làm enzyme tăng số lượngCơ chất đẩy chất ức chế ra khỏi enzymeEnzyme bị hoạt hóaỨc chế chuyển thành không thuận nghịchĐáp án chi tiết: Giải thích: Khi cơ chất dư, xác suất enzyme gắn cơ chất cao hơn chất ức chế.Câu 32. Trong ức chế không cạnh tranh, Km không đổi vì:Chất ức chế không gắn enzymeÁi lực enzyme – cơ chất không bị ảnh hưởngEnzyme bị phá hủyCơ chất bị giảmCâu 33. Vì sao Vmax giảm trong ức chế không cạnh tranh?Cơ chất giảmMột phần enzyme bị bất hoạtKm tăngES tăngĐáp án chi tiết: Giải thích: Một phần enzyme mất khả năng xúc tác, dù cơ chất dư cũng không đạt Vmax ban đầu.Câu 34. Chất ức chế không thuận nghịch nguy hiểm vì:Dễ bị đào thảiCó thể hồi phụcGây mất hoạt tính enzyme vĩnh viễnChỉ tác động yếuCâu 35. Kim loại nặng ức chế enzyme chủ yếu do:Cạnh tranh với cơ chấtPhá hủy liên kết peptideGắn vào nhóm –SH của enzymeLàm enzyme kết tủaĐáp án chi tiết:Giải thích: Kim loại nặng gắn vào –SH của cystein, làm biến đổi cấu trúc enzymeGiải thích: Kim loại nặng gắn vào –SH của cystein, làm biến đổi cấu trúc enzymeCâu 36. Trong đồ thị Lineweaver–Burk, giao điểm trục tung là:Km–1/Km1/VmaxVmaxCâu 37. Trong ức chế cạnh tranh, các đường Lineweaver–Burk:Song songCắt nhau tại trục tungCắt nhau tại trục hoànhTrùng nhauCâu 38. Trong ức chế không cạnh tranh, các đường Lineweaver–Burk:Cắt nhau tại trục tungSong songCắt nhau tại trục hoànhTrùng nhauCâu 39. Ý nghĩa sinh học của ức chế enzyme là:Gây bệnhĐiều hòa chuyển hóaPhá hủy tế bàoKhông có vai tròCâu 40. Thuốc điều trị thường dựa trên nguyên lý:Hoạt hóa enzymeỨc chế enzyme đặc hiệuPhá hủy proteinLàm biến tính toàn bộ enzymeĐáp án chi tiết: Giải thích: Nhiều thuốc là chất ức chế enzyme đặc hiệu, giúp điều trị bệnh (ACE inhibitor, statin…).Nộp bàiKết quả:Tổng số câu: 0Số câu đúng: 0Số câu sai: 0Tỷ lệ đúng: Làm lạiĐáp án chi tiếtThi đề mớiBấm vào câu đã làmđể xem lại đáp án + lời giải chi tiết12345678910111213141516171819202122232425262728293031323334353637383940Học thử miễn phí "Tất cả những đề và đáp án có trong bộ đề thi, đã được MEDUC kiểm duyệt, nhưng không thể tránh sai sót, mọi sai sót xin báo về mail: meduc.vn@gmail.com, chân thành cám ơn các bạn"Chia sẻ: Còn lại0p:0s
